ФЕРМЕНТЫ (лат. fermentum брожение; синоним энзимы) - специфические биологические катализаторы белковой природы, присутствующие в живых организмах и способные во много раз ускорять протекающие в них химические реакции. Благодаря Ф. хим. реакции в клетках составляют единую, строго согласованную систему, называемую обменом веществ и энергии.
Строение и классификация ферментов. Ферменты могут быть простыми и сложными белками. Хим. природа небелковой группы в сложных ферментных белках и прочность ее связи с белковой частью молекулы различна. В тех случаях, когда небелковая часть легко отделяется от ферментного белка, ее называют коферментом, а белок - апоферментом. Их комплекс, обладающий полной ферментативной активностью, называют холоферментом. Независимо от прочности связи с белком небелковая группа участвует в ферментативной реакции и вместе с определенным участком белковой части молекулы фермента образует так наз. активный центр, который обеспечивает связь фермента с субстратом - веществом, превращение которого он катализирует.
Во многих случаях небелковой частью молекулы фермента являются производные витаминов.
В ферментах, относящихся к простым белкам, активный центр образован хим. группами аминокислотных остатков, из которых построен ферментный белок. Такими группами многих ферментов являются сульфгидрильные группы (SH-группы), входящие в состав аминокислоты цистеина. В активных центрах других ферментов важную роль играют гидроксильные группы (ОН-группы) аминокислоты серина. Известны и другие хим. группировки аминокислот, участвующие в образовании активного центра ферментов.
Известно около 2000 ферментов, которые разделены на шесть классов в зависимости от типа катализируемой ими реакции. Это - оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы и лигазы. Оксидоредуктазы катализируют окислительно-восстановительные реакции; трансферазы - реакции переноса определенных хим. групп с одного соединения на другое; гидролазы - реакции гидролиза, т. е. расщепления молекулы какого-либо вещества с участием воды; лиазы - разрыв различных хим. связей без присоединения воды (в отличие от гидролаз); изомеразы - молекулярные перестройки, т. е. изменения структуры молекулы при сохранении ее элементарного состава; лигазы, или синтетазы, - реакции синтеза, т. е. соединения друг с другом двух молекул.
Клиническое значение ферментов. Известен ряд заболеваний и патологических состояний, в основе которых лежит недостаточность тех или иных ферментов. Многие из таких нарушений являются наследственными или врожденными. Широко известна, напр., непереносимость молока, возникающая вследствие низкой активности или полного отсутствия в клетках слизистой оболочки кишечника фермента бета-галактозидазы, в результате чего не может произойти переваривание молочного сахара - лактозы. Примерно у одного из 15-20 тыс. детей наблюдается тяжелое наследственное заболевание, известное под названием "фенилкетонурия", или "фенилпировиноградная олигофрения". Причина его - низкая активность фермента фенилаланинмонооксигеназы, катализирующей превращение фенилаланина в тирозин. Достаточно подробно изучены врожденные болезни, связанные с недостаточностью ферментов, катализирующих расщепление гликогена.
К числу заболеваний, связанных с нарушением активности ферментов, следует отнести и многие гиповитаминозы. Так, бери-бери связана с недостатком витамина В1 (тиамина), в результате чего перестает функционировать специфическая декарбоксилаза, в активный центр к-рой входит тиамин.
Определение активности ферментов в биологических жидкостях и в тканях играет значительную роль в лабораторной диагностике различных заболеваний, так наз. энзимодиагностике.
Ферменты нередко используются как реактивы, с помощью которых определяют содержание других веществ в жидкостях и тканях организма. Напр., уреазу применяют для определения концентрации мочевины в моче и крови. Широкое распространение в лабораторной практике получил простой и специфичный метод определения концентрации глюкозы в крови и моче с помощью глюкозооксидазы.
| 
